Cả phức hợp protein activin và inhibin đều có cấu trúc dạng phức kép, và trong mỗi phức hợp, hai monome liên kết với nhau bằng một liên kết disulfide. Ngoài ra, cả hai phức hợp có nguồn gốc từ cùng một họ của các gen và protein liên quan nhưng khác nhau trong thành phần tiểu đơn vị của chúng. Dưới đây là danh sách các phức hợp inhibin và activin phổ biến nhất và thành phần tiểu đơn vị của chúng:

Các tiểu đơn vị alpha và beta giống nhau đến khoảng 25% tương tự trình tự, trong khi mức độ tương đồng giữa các tiểu đơn vị beta xấp xỉ 65%.

Ở động vật có vú, bốn tiểu đơn vị beta đã được mô tả, được gọi là activin βA, activin βB, activin βC và activin βE. βA và βB của activin giống hệt với hai tiểu đơn vị beta của inhibin. Tiểu đơn vị thứ năm, βD activin, đã được mô tả trong ở loài Xenopus laevis. Hai tiểu đơn vị activin A làm tăng hoạt tính A, một βA và một tiểu đơn vị βB làm tăng hoạt tính AB, v.v. Đa dạng, nhưng không phải tất cả trong lý thuyết đều có thể có trong thực tiễn. Các tiểu đơn vị được liên kết bởi một cộng hóa trị liên kết disulfide duy nhất.

Tiểu đơn vị βC có thể hình thành dị phức kép activin với các tiểu đơn vị βA hoặc βB nhưng không thể tạo phức kép với α inhibin.